Структура и свойства аминокислот. Известно около 200 природных аминокислот, из них только 20 входят в состав белков. Эти аминокислоты называют протеиногенными — строящими белки. В организме человека наряду с протеиногенными аминокислотами можно найти и другие, которые играют иную роль, например, орнитин, β-аланин, таурин и др.. Многие из протеиногенных аминокислот в организме человека выполняют важные самостоятельные функции, например, глицин, глютаминовая и аспарагиновая кислоты являются биологически активными соединениями, фенилаланин, тирозин и триптофан служат источником образования биогенных аминов и других биорегуляторов, глицин и таурин входят в состав желчных кислот.

Первая аминокислота, аспарагин, была открыта еще в 1806 году. Последней из обнаруженных известных аминокислот оказался треонин, который удалось выделить лишь в 1938 году. Каждая аминокислота имеет тривиальное (традиционное) название, иногда связанное с источником происхождения. Например, аспарагин впервые был обнаружен в аспарагусе, глютаминовая кислота — в клейковине (глютене) пшеницы. Глицин был назван так за сладкий вкус (от греческого glykos — сладкий). В пищевых продуктах наиболее распространены 22 аминокислоты.

Все 20 аминокислот, которые входят в состав белка, характеризуются общей структурной особенностью — наличием карбоксильной группы (-СООН) и аминогруппы (-NH2), связанной с одним и тем же атомом углерода и различаются структурой боковых цепей (R-групп). Почти все аминокислоты содержат по одной карбоксильной и аминогруппе. Однако имеются аминокислоты, которые могут содержать две карбоксильные (дикарбоновые аминокислоты) или две аминогруппы (диаминоаминокислоты). Большинство аминокислот являются α-аминокислотами, в отличие от β-аминокислот, таких как β-аланин и таурин.

Стереоизомеры аминокислот. Из-за асимметрии молекулы все α-аминокислоты, за исключением глицина, могут существовать в форме двух D- или L-стереоизомеров — оптических изомеров, которые представляют собой зеркальные изображения друг друга. В ходе биосинтеза белка в его состав попадают только L-аминокислоты. Следует подчеркнуть, что присутствие в составе белка L-аминокислот определяет его структуру и свойства. D-аминокислоты никогда не включаются в белки в процессе биосинтеза. В то же время в составе белка можно обнаружить и D-аминокислоты. Причина этого парадокса заключается в том, что для аминокислот характерна медленная самопроизвольная неферментативная рацемизация, в результате которой в составе белка появляются D-аминокислоты. По этой причине структура белка со временем начинает меняться, могут изменяться и его свойства. Это является одним из механизмов старения белков, что вызывает необходимость их непрерывного обновления.

Биосинтез L-аминокислот в клетках организма происходит с помощью стереоспецифических ферментов, которые имеют асимметричные активные центры. При химическом синтезе аминокислот с одинаковой скоростью образуютcя как D-, так и L-стереоизомеры. В результате получается рацемическая (одинаковая по составу) смесь разных стереоизомеров аминокислот. Рацемическую смесь аминокислот можно разделить на D- и L-стереоизомеры, но это дорого. Поэтому полученные искусственным путем препараты аминокислот могут содержать не только необходимые организму L-аминокислоты, но и D-стереоизомеры. Полные гидролизаты белков будут содержать только L-стереоизомеры аминокислот. В природе встречаются и некоторые D-аминокислоты, которые входят в состав пептидных антибиотиков и клеточных стенок бактерий [1].

Незаменимость аминокислот. Говоря о значении различных аминокислот для организма человека, необходимо рассмотреть понятие незаменимости. Основным критерием в определении биологической ценности аминокислот является их способность поддерживать рост животных и человека, что связано с биосинтезом белка в организме. Исключение из пищевого рациона хотя бы одной из таких аминокислот, при сохранении содержания остальных, влечет за собой задержку роста и снижение массы тела растущего организма. Поэтому незаменимыми аминокислотами считают такие, которые «либо не синтезируются в организме, или синтезируются со скоростью, недостаточной или не соответствующей обмену веществ, обеспечивающих пластические и регенеративные процессы, связанные с образованием новых клеток и тканей» [6]. Согласно классическим исследованиям Rose, для взрослого здорового человека жизненно необходимыми являются 8 аминокислот, которые стали считать незаменимыми: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин. Полагают, что эти аминокислоты не образуются в организме человека и обязательно должны поступать с пищей. Остальные 12 аминокислот считают заменимыми. К ним относят: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновую кислоту, гистидин, глицин, глютамин, глютаминовую кислоту, пролин, серин, тирозин и цистеин. Эти аминокислоты, как полагают, способны синтезироваться в организме человека в достаточном количестве.

Биологическая ценность белка — доля задержки азота в организме от всего белка, попавшего в кровь. Мерой биологической ценности является такое количество белка, которое необходимо для поддержания азотистого равновесия в организме человека или животных. Если в белке есть все необходимые организму незаменимые и заменимые аминокислоты в нужном количестве и в необходимых пропорциях, и они полностью всасываются в желудочно-кишечном тракте, то его биологическая ценность будет равна 100. Когда в составе белка соотношение аминокислот неоптимальное, имеется дефицит отдельных незаменимых аминокислот или если белок плохо усваивается, то его биологическая ценность будет заведомо ниже.

Кругооборот белка в организме человека — явление физиологическое и связано с необходимостью обновления белка. Дело в том, что большинство белков и, прежде всего ферменты, живут недолго и могут разрушаться через несколько часов после биосинтеза. Значительно более долговечны структурные белки, гистоны, гемоглобин или компоненты цитоскелета клетки. Полупериод жизни белков в организме человека в среднем составляет 2–8 дней. Постоянное обновление белка играет важную роль в обмене веществ и является весьма эффективным механизмом регуляции активности ферментов, обновления пула иммуноглобулинов, удаления дефектных и ненужных в данное время белков. Быстрое разрушение требуется для удаления из организма биологически активных пептидов и пептидных гормонов. Постоянное разрушение и ресинтез новых белков позволяет клеткам «быстро приводить в соответствие с метаболическими потребностями уровень и активность наиболее важных ферментов» [2]. Ориентировочно в организме взрослого человека ежедневно в результате протеолиза деградирует до аминокислот 300–400 г белка. В то же время примерно столько же аминокислот включается во вновь образованные белки. Оба эти процесса формируют кругооборот белка в организме. Учитывая, что в организме содержится около 10 кг различных белков, текущий протеолиз затрагивает всего 3% белка [2].

В результате протеолиза образуются аминокислоты, которые могут быть использованы клеткой для биосинтеза новых белков или поступают в кровь, формируя пул свободных аминокислот, объем которого составляет около 100 г. Деградация белка в клетках осуществляется с помощью двух специализированных систем: лизосом и протеосом. Важную роль в осуществлении деградации белков организма играет система пищеварения, в которой переваривается, а затем реутилизируется значительная часть плазматических и других эндогенных белков, а также белки, которые попадают в просвет кишки при слущивании завершивших свою работу эпителиальных клеток. В ходе деградации белка может накапливаться аминный азот, который, в отличие от углеводородной части аминокислот, непригоден для получения энергии. Поэтому аминогруппы, которые не могут быть использованы повторно, например, в реакциях трансаминирования, превращаются в аммиак, а затем — в мочевину.

В организме человека существует весьма эффективный механизм регуляции уровня белка. Чем выше дефицит белка в организме, тем лучше усваивается пищевой белок, и тем меньше будут потери аминокислот с калом и мочой. С другой стороны, чем больше белка содержится в пище, тем хуже он будет усваиваться. При отсутствии дефицита белка в организме его усвоение в желудочно-кишечном тракте также снижается. Механизм регуляции уровня белка в организме человека также связан с увеличением кругооборота белка и аминокислот при его дефиците и снижением кругооборота и усилением катаболизма белка при его избыточном поступлении с пищей. Таким образом, организм способен в определенной степени сглаживать дефицит белка, в то же время препятствуя перегрузке организма пищевым белком. Например, после приема пищи с высоким содержанием белка более половины аминокислот (57%), поступающих в печень, превращается в мочевину, 14% аминокислот остаются в печени и 23% — выходят в кровь и поступают в пул свободных аминокислот. Только 6% аминокислот используется печенью для синтеза белков [2]. Свободные аминокислоты, находящиеся в крови, захватываются печенью, почками, поджелудочной железой, тонкой кишкой, более 85% свободных аминокислот покидает систему кровообращения в течение 5–15 минут, поэтому концентрация аминокислот в крови достаточно низкая — 35–70 мг/100 мл [2].

Текущий обзор подготовлен на основе: Лысиков Б. А. «Аминокислоты в питании человека» ГУ Институт питании РАМН, Москва. Экспериментальная и клиническая гастроэнтерология, 02.2012

1. Ленинджер А.Л. Основы биохимии. — М.: Мир, 1985. — Т. 1. — 365 с. 

2. Кольман Я., Рем К.-Г. Наглядная биохимия. — М.: Мир, 2000. — 469 с. 

3. Попова Т.С., Шестопалов А.Е., Тамазашвили Т.Ш., Лейдерман И.Н. Нутритивная поддержка больных в критических состояни- ях. — М., 2002. — 320 с.
4.  Мартинчик А.Н., Маев И.В., Петухов А.Б. Питание человека (основы нутрициологии). — М.: ГОУ ВУНМЦ МЗ РФ, 2002. — 572 с.
5.  Ньюсхолм Э., Старт К. Регуляция метаболизма. — М.: Мир, 1977. — 408 с.
6.  Гигиена питания / Под ред. К.С. Петровского. — М.: Медицина, 1971.— Т. 1. — 511 с