Аминокислоты – основа жизни, строительные блоки пептидов и белков. Нехватка аминокислот ведет к нарушениям работы организма. При дефиците аминокислот или повышенной потребности в них требуются дополнительные количества, которые вводят в виде БАД. В обзоре рассмотрено влияние аминокислот на синтез белка, мышцы, мозг, а также обсуждается концепция аминокислотных композиций для спорта, улучшения мозговой деятельности и с заданными свойствами, состав которых нацелен на конкретные органы и системы организма.

Аминокислоты, их свойства и роль в организме

Белки почти бесконечны в своем разнообразии, но состоят из относительно небольшого числа основных строительных блоков – α-аминокислот, общей формулой H₂NCHR-COOH, которая при физиологических значениях pH представляет собой цвиттерион H₃N⁺-CHR-COO^—, за исключением иминокислоты пролина. Также, аминокислоты выполняют определенные регуляторные функции в метаболизме и необходимы для биосинтеза других функциональных структур. Протеинобразующие аминокислоты наиболее широко распространены в природе и представляют значительный экономический интерес.

Первые аминокислоты, вероятно, образовались в изначальной атмосфере Земли более 3×10⁹ лет назад посредством «пребиотического синтеза». История химии аминокислот началась в 1806 году, когда два французских исследователя, Воклен и Робике, выделили аспарагин из сока спаржи [1]. Из анализа огромного количества белков следует, что двадцать протеиногенных или «стандартных аминокислот» являются строительными блоками для всех белков и определены генетическим кодом. Позже были идентифицированы еще два члена этого ряда – селеноцистеин (1976 год) и пирролизин (2002 год).

 В зависимости от остатка R в боковой цепи, аминокислоты классифицируют на аминокислоты с: (a) неполярными боковыми цепями [Gly/G; Ala/A; Val/V; Leu/L; Ile/I; Met/M; Pro/P; Phe/F; Trp/W]; (б) незаряженными полярными боковыми цепями Ser/S; Thr/T; Asn/N; Gln/Q; Tyr/Y; Cys/C; Sec/U]; и (в) заряженными полярными боковыми цепями [Lys/K; Arg/R; His/H; Asp/D; Glu/E; Pyl/O]. В скобках даны трехбуквенные сокращения и однобуквенные символы аминокислот. Каждая аминокислота имеет четыре разные группы, присоединенные к α-углероду (рядом с COOH). Это амино- и карбоксигруппа, атом водорода и боковая цепь (R). За исключением глицина, все протеиногенные аминокислоты оптически активны,. Эти 22 распространенные аминокислоты – не единственные, которые встречаются в биологических системах. Число прочих приближается к тремстам, они встречаются в основном у растений [2].

Биосинтез аминокислот

Биосинтез аминокислот начинается с атмосферного азота, который восстанавливается бактериями и растениями до аммиака. Аммиак далее используется растениями, бактериями и, в ограниченной степени, жвачными животными в качестве сырья для получения аминокислот. Аминокислоты, в свою очередь, служат исходными материалами для синтеза белков и других азотсодержащих соединений, таких как пуриновые и пиримидиновые основания. Бактериальная деградация снова приводит к образованию аммиака и азота. α-Кетоглутаровая кислота играет центральную роль в усвоении аммиака. Ее продукт трансаминирования, глутаминовая кислота, в свою очередь, может предоставлять свою аминогруппу для синтеза других аминокислот.

Аминокислоты клетками организма человека обрадуются из полупродуктов гликолиза и в цикле Кребса. Предшественниками для всех аминокислот являются фосфоенолпируват, 3-фосфоглицерат, пируват, щавелевоуксусная кислота и α-кетоглутарат. Люди, животные и некоторые бактерии неспособны синтезировать все необходимые аминокислоты; т. е. они являются гетеротрофами и, следовательно, зависят от биосинтетической способности растений.

Производство аминокислот

Для промышленного производства аминокислот подходят четыре основных процесса: химический синтез (включая асимметричный синтез), экстракция, биотехнологические и ферментативные пути [1]. Классический химический синтез применяется для получения либо ахиральных аминокислот (глицина, β-аланина, γ-аминомасляной кислоты), либо рацемических аминокислот, и тогда применяют либо смесь, например, в комбикормах, либо за синтезом должна следовать стадия разделения. В некоторых случаях аминокислоты получают непосредственно из прохиральных предшественников. Каталитический асимметричный синтез разработан для многих L-аминокислот и их D-антиподов, но редко применяется в промышленном масштабе. Преимущество экстракции путем выделения из гидролизатов белка заключается в том, что так обеспечивается доступ почти ко всем протеиногенным L-аминокислотам. Исходными материалами являются продукты, богатые белком: кератин, перья, кровяная мука или технический желатин. Некоторые аминокислоты, например, L-тирозин, можно экономично выделить из растительных остатков, например, сахарной свеклы.

Использование сверхпродуцирующих микробных штаммов в процессе ферментации с сахарозой или глюкозой на сегодняшний день является наиболее экономичным методом производства аминокислот, включая натрий-L-глутамат, L-лизин гидрохлорид и L-треонин. В последние десять лет этот метод стал предпочтительным для производства L-фенилаланина, L-триптофана и L-цистеина. Четвертый метод, ферментативный катализ, использует целые клетки или активные клеточные компоненты (ферменты) как таковые или, если возможно, в качестве иммобилизованных биокатализаторов в реакторах непрерывного действия. Конкурентоспособность ферментативных процессов зависит от доступности и цены субстрата, активности и стабильности задействованных ферментов и от простоты выделения продукта.

Основными потребителями аминокислот являются производство комбикормов для животных, фармацевтическая и пищевая промышленность, а также получение биоразлагаемых полимеров.

Краткое описание важнейших аминокислот

• α-Аланин входит в состав белков. Богатым источником L-аланина является фиброин шелка. Аланин является заменимой аминокислотой и синтезируется из пировиноградной кислоты, образующейся при расщеплении углеводов. В медицине применяют для парентерального питания и как стимулятор секреции глюкагона. D-Аланин не содержится в белках, но в природе встречается в двух пептидах мышц млекопитающих, карнозине и ансерине, D-аланин – важный компонент пантотеновой кислоты (витамин B₅).

• Аргинин – аминокислота, содержащаяся во многих распространенных белках, с повышенным содержанием в протаминах и гистонах, связанных с нуклеиновыми кислотами. Аргинин играет важную роль у млекопитающих в синтезе мочевины и выведении азота. Аргинин – одна из заменимых аминокислот, синтезируемая из глутаминовой кислоты. Применяется как компонент парентерального питания, стимулирует высвобождение гипофизом гормона роста и пролактина, глюкагона и инсулина – поджелудочной железой.

• Аспартат (аспарагиновая кислота) – компонент белков. Богатым источников аспартата являются бобовые. Аспартат является заменимой аминокислотой и синтезируется из щавелевоуксусной кислоты (образующейся при метаболизме углеводов). Аспартат применяют в лечении гипераммониемии.

• Гистидин – условно-незаменимая аминокислота, содержащаяся в белках. В больших количествах содержится в гемоглобине. Источником являются рыба, мясо, бобовые. Предшественник гистамина, способствует росту тканей.

• Цистеин – серосодержащая заменимая аминокислота, синтезируемая из серина и метионина и являющаяся предшественником глутатиона. В пептидах и белках атомы серы двух молекул цистеина связаны друг с другом, образуя цистин, еще одну аминокислоту. Связанные атомы серы образуют ковалентный дисульфидный мостик, являющийся основным фактором формы и функции белков скелетных и соединительных тканей, а также стабильности третичной структуры белков, таких как кератин. Источником цистеина являются белковые продукты. L-Цистеин используют для лечения повреждений кожи, местно в офтальмологии и как детоксикант. N-Ацетилцистеин является муколитическим и секретолитическим средством, а также показан для лечения отравления парацетамолом. N-Ацетилцистеин получают реакцией моногидрата гидрохлорида цистеина с уксусным ангидридом в присутствии ацетата натрия. Применяют при нехватке глутатиона.

• Глицин – простейшая аминокислота, получаемая при гидролизе белков. Особенно богатые глицином источники – желатин и фиброин шелка. Глицин – заменимая аминокислота, образующаяся из серина и треонина. Глицин принимает участие в синтезе гем-порфиринов, наряду с лицином, аргинином и метионином формирует креатин. Глутамат, глицин и цистеин – исходные для глутатиона (GSH), пептида, важного для работы фермента глутатионпероксидазы. Глицин – компонент парентерального питания, в комбинации с карбонатом кальция – хороший антацид.

• Изолейцин –аминокислота с разветвленной цепью (BCAA), присутствующая в большинстве обычных белков, иногда до 10% по массе. Изолейцин – незаменимая аминокислота. У микроорганизмов и растений изолейцин синтезируется из треонина. Богатыми источниками являются мясо, яйца, соя и рыба.

• Лейцин – аминокислота с разветвленной цепью (BCAA), находящаяся в наиболее распространенных белках, особенно в мышечных волокнах, и в больших количествах, около 15%, – в гемоглобине. Является одной из незаменимых аминокислот. В растениях и микроорганизмах синтезируется из пировиноградной кислоты. Применяется как компонент парентерального питания, в лечении печеночной комы, как БАД.

• Лизин – аминокислота многих обычных белков, но присутствующая в небольших количествах или отсутствующая в некоторых растительных белках пшеницы, кукурузы и др. Много лизина содержит казеин. Лизин является одной из незаменимых аминокислот теплокровных животных. Человеческие популяции, для которых зерно является единственным источником пищевого белка, страдают от дефицита лизина: дефекты соединительных тканей, нарушение метаболизма жирных кислот, анемия и белково-энергетическая недостаточность. Лизин, благодаря наличию ε-аминогруппы, дает соли с кислыми препаратами (для повышения растворимости), его включают в гериатрическое, парентеральное питание, как пищевую добавку, для профилактики простого герпеса, в терапии гипохлоремии и алкалозов.

• Метионин – серосодержащая аминокислота большинства распространенных белков. Метионином богат казеин и яичный альбумин (5% от веса). Это одна из незаменимых аминокислот. В микроорганизмах синтезируется из цистеина и аспарагиновой кислоты. Метионин играет важную роль в метилировании ДНК, а также является предшественником двух других аминокислот, цистина и цистеина. Нехватка метионина ведет к нарушению антиоксидантной защиты клеток, атеросклерозу и преждевременному старению. Действует как липотропное и желчегонное средство. Метионин применяют для парентерального питания, как БАД и при лечении отравления парацетамолом.

• Фенилаланин – аминокислота, присутствующая в обычных белках. Гемоглобин человека является одним из самых богатых источников фенилаланина, его содержание составляет 9,6% по весу. Ценным источником фенилаланина выступает молоко и продукты его переработки. Фенилаланин является одной из незаменимых аминокислот. Микроорганизмы синтезируют его из глюкозы и пировиноградной кислоты). Фенилаланин гидрофобен, входит в состав глобулярных белков, предшественник тирозина, дофамина, норадреналина и адреналина, пигмента кожи меланина. Его включают в составы для парентерального питания. D-Фенилаланин – антидепрессант.

• Пролин уникален и является имино-, а не аминокислотой – его боковая цепь связана с азотом основной цепи, а также с α-углеродом. Жесткий цикл пролина ограничивает геометрию цепи в любом белке, где он присутствует. Пролином богат казеин и коллаген, основной белок соединительной ткани (около 15%). Это заменимая кислота. Применяют для парентерального питания и в составе пищевых добавок.

• Серин – аминокислота большинства распространенных белков, иногда составляющая 5–10% от общего веса. Серин является заменимой аминокислотой и синтезируется из глюкозы. Производные серина (например, этаноламин) также являются важными компонентами фосфолипидов в биологических мембранах, участвует в работе ферментов – трипсина, хемотрипсина и др. Серин применяют как пищевую добавку и исследуют для лечения нейродегенеративных заболеваний (БАС).

• Треонин – распространенная незаменимая аминокислота, источниками служат мясо кур, рыба и сыр. Треонин синтезируется в микроорганизмах из аспарагиновой кислоты. В организме принимает участие в фосфорилировании белков и энергетическом обмене. Применяется как часть парентерального питания и пищевая добавка.

• Таурин (2-аминоэтансульфоновая кислота) – распространенный компонент животных тканей, условно незаменимое питательное вещество, важное в развитии млекопитающих, особенно для скелетных мышц, сердца и ЦНС. Образуется из цистеина. Присутствует в молоке. Таурин применяют как БАД и компонент «энергетических напитков».

• Триптофан – незаменимая аминокислота, важная для питания, но в белках содержится в небольших количествах. Младенцам требуется большее количество триптофана, чем взрослым, для обеспечения нормального роста и развития. Триптофан используется организмом для производства нескольких важных веществ, включая нейромедиатор серотонин и витамин ниацин. Диета с низким содержанием триптофана может привести к пеллагре, заболеванию, вызванному дефицитом ниацина; в развитых странах это заболевание встречается редко. Триптофан очень гидрофобен и, как правило, находится внутри глобулярных белков.  Триптофан содержится в молочных продукта, шоколаде, рыбе и др. Триптофан – компонент парентерального питания, пищевая добавка. Благодаря тому, что он превращается в 5-гидрокситриптофан (5-HTP), а затем – в нейромедиатор серотонин, триптофан имеет потенциал как антидепрессант и нормализатор сна. Применяется как БАД и часть парентерального питания. При сочетании с МАОИ или СИОЗС провоцирует серотониновый синдром.

• Тирозин – структурно близок к фенилаланину, от которого отличается наличием дополнительной гидроксильной группы. Содержание в большинстве белков составляет 1–6% по массе; в папаине, ферменте плодов папайи, – до 13% по весу. Тирозин – одна из заменимых аминокислот, образуется в организме из фенилаланина. Тирозин играет важную каталитическую роль в активных центрах некоторых гормонов и ферментов, например, инсулина и карбоксипептидазы, и регуляции метаболических путей, служит предшественником гормонов щитовидной железы (Т3, Т4), адреналина, норэпинефрина и пигмента меланина. Применяется как компонент парентерального питания и пищевая добавка. N-Ацетилтирозин – стабилизированная форма тирозина, повышающая усвояемость и часто используемая как БАД в качестве источника тирозина.

• Валин – незаменимая аминокислота с разветвленной цепью (BCAA), полученная гидролизом белков и впервые выделенная из казеина. Содержится в большинстве белков и важен для роста тканей. Синтезируется в растениях и микроорганизмах из пировиноградной кислоты. Входит в составы для парентерального питания, БАД и лечения печеночной комы.

Помимо двадцати стандартных аминокислот, белки могут содержать нестандартные (протеогенные), которые обычно являются компонентами белков, но создаются путем модификации стандартных: 4-ОН-пролин, 5-OH-лизин, оба присутствуют в коллагене, волокнистой соединительной ткани; 6-N-CH₃-лизин – в миозине, сократительном белке мышц, и гамма-карбоксиглутамате. Непротеогенные аминокислоты пребывают в свободном состоянии и играют существенную метаболитическую роль; в плазме они обнаруживаются в количестве 10–100 мкмоль/л. Цитруллин является важным метаболитом L-аргинина и продуктом синтазы оксида азота, фермента, вырабатывающего оксид азота, важную сигнальную молекулу. Орнитин – промежуточное звено в синтезе аргинина. γ-Аминомасляная кислота – действует как тормозной нейромедиатор. D-Аланин – компонент витамина B₅, присутствует в полипептидах, антибиотиках, некоторых бактериальных клетках.

Физиологическое значение аминокислот

Белки, которые люди употребляют в пищу, до аминокислот гидролизуются ферментами пищеварительного тракта и поглощаются в верхней части кишечника, затем попадают в печень через воротную вену. Печень является центральным органом метаболизма и гомеостаза аминокислот. Основная доля аминокислот (≈300 г/сут для взрослых) требуется для синтеза белков, включая структурные, транспортные и иммунные белки, а также ферменты и гормоны [1]. Кроме того, некоторые аминокислоты выполняют особые функции, например, метионин, который является донором метильной группы.

Аминокислоты метаболизируются для производства энергии при диете с дефицитом или избытком белка. Основными конечными продуктами метаболизма аминокислот являются мочевина, мочевая кислота, соли аммония, креатинин и аллантоин. Потеря азота через эти метаболиты стабилизируется на уровне около 22 г белка в день после нескольких дней безбелковой диеты. Врожденные нарушения обмена аминокислот ​​могут приводить к заметным изменениям профиля выведения. Эти нарушения обычно принимают форму ферментативной или транспортной недостаточности. Наиболее распространенным примером является фенилкетонурия, нарушение нормального метаболического пути от фенилаланина до тирозина, вызванное серьезным ограничением активности фенилаланингидроксилазы.

Незаменимые аминокислоты и питание человека

Люди и животные не способны производить все необходимые аминокислоты. Следовательно, они зависят от внешнего источника незаменимых аминокислот. В ситуациях повышенных потребностей (быстрый рост, стресс, травма) гистидин и аргинин также становятся нужными к введению извне. Цистеин и тирозин требуются младенцам в течение первых нескольких недель, поскольку промежуточный метаболизм еще не функционирует достаточно хорошо, чтобы производить их из фенилаланина и метионина в оптимальном количестве.

Незаменимые аминокислоты: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин.

Частично заменимые – синтезируются организмом в малом количестве: аргинин и гистидин.

Заменимые – образуются в организме полностью покрывая потребность. Это оставшиеся 10 аминокислот во введении с пищей не требуются и получаются из α-кетокислот путем переаминирования и последующих реакций: аланин, аспарагин, аспартат, глицин, глутамат, глутамин, пролин, серин, тирозин (из Phe), цистеин (из Met).

Фармацевтические аминокислотные препараты

Мировая фармацевтическая промышленность потребляет аминокислоты в количестве 2000–3000 т/год, и более половины из них используется для приготовления инфузионных растворов. Парентеральное питание растворами L-аминокислот является общепризнанным компонентом лечебного питания. Стандартный инфузионный раствор содержит восемь классических незаменимых аминокислот, частично незаменимые аминокислоты L-аргинин и гистидин и несколько заменимых аминокислот, как правило, глицин, L-аланин, L-пролин, L-серин и L-глутаминовую кислоту. Также доступны специальные инфузионные растворы, адаптированные к потребностям определенных групп. Для пациентов с заболеваниями печени – растворы, богатые аминокислотами с разветвленной цепью: лейцин, изолейцин и валин, и бедные метионином и ароматическими аминокислотами. Для лиц с болезнями почек доступны растворы, содержащие только незаменимые аминокислоты. Ферментные белковые гидролизаты, которые использовались в качестве инфузионных растворов до 1980-ых годов, почти полностью исчезли с рынка из-за неоптимального состава и проблем с совместимостью. В современных инфузионных растворах используются только чистые кристаллические аминокислоты. Растворы также содержат до 10% электролитов. Одновременный прием углеводов необходим для оптимального использования аминокислот. Глюкоза обычно вводится отдельно. Некоторые коммерчески доступные растворы для инфузии аминокислот содержат источники энергии в виде сахарных спиртов (сорбит, ксилит), которые не вступают в реакцию Майяра с аминокислотами.

Энтеральное питание также является средством обеспечения необходимыми питательными веществами. Элементарные диеты, которые были разработаны первоначально для космонавтов, содержат определенные химические питательные компоненты. Помимо свободных аминокислот, смеси обычно включают углеводы, жиры, минералы и витамины в комбинации, адаптированной к потребностям. Во многих случаях элементарные диеты используются как альтернатива и дополнение к парентеральному питанию. Они обладают высокой питательной ценностью, полностью рассасываются, не зависят от пищеварительной функции поджелудочной железы и уменьшают микрофлору кишечных бактерий. Составные диеты на основе пептидов получают все большее распространение в качестве альтернативы элементарным диетам, основанным на аминокислотах. Короткоцепочечные пептиды быстро резорбируются через пептидную транспортную систему в кишечнике путем, который не зависит от транспорта аминокислот [1].

Когда потребляется слишком мало белка или составляющие аминокислоты несбалансированы, в печени происходит изменение профиля рибосом, и рибонуклеиновые кислоты катаболизируются. Проявление хронической белковой недостаточности известно как алиментарная дистрофия (небольшой дефицит) и квашиоркор (крайний дефицит). Дефицит белка обычно сочетается с нехваткой калорий (белково-калорийное недоедание). На биохимическом уровне это проявляется в виде отрицательного баланса азота. Вначале потребляются лабильные и белки плазмы, причем наибольшие потери происходят сначала в печени, а затем в мускулатуре. Мозг, сердце и почки страдают лишь минимальной потерей белка. Симптомы нарушения синтеза белка включают нарушения заживления ран и роста костей, снижение сопротивляемости инфекциям и стрессу, потерю фертильности и аппетита, а также анорексию.

Полное отсутствие незаменимых аминокислот в рационе более опасно, чем дефицит белка. В этом случае синтез белка может происходить только за счет расщепления белков организма. В результате происходит общее нарушение синтеза белка. Заметными симптомами являются потеря аппетита и веса, изменение роговицы и хрусталика, анатомических органов и повышенный уровень смертности. Кроме того, появляются специфические симптомы дефицита, характерные для недостающей аминокислоты или кислоты. Нарушения обмена веществ, вызванные грубыми отклонениями от оптимального аминокислотного состава, имеют три причины: дисбаланс, антагонизм и токсичность. Аминокислотный дисбаланс проявляется как симптомы дефицита первой ограничивающей аминокислоты и устраняются ее введением. Главный симптом – резкое сокращение приема или усвоения пищи и угнетение роста. Антагонизм аминокислот вызван конкуренцией за общие транспортные системы. Примером является антагонизм аминокислот с разветвленной цепью изолейцина, лейцина и валина. Аминокислотная токсичность возникает, когда потребляются избыток одной или нескольких аминокислот, и характеризуется полным отказом адаптивных механизмов. Токсичность отдельных аминокислот зависит от общего потребления белка. Дисбаланс, антагонизм и токсичность менее выражены, когда общее потребление белка является достаточным, но становятся более серьезными при его нехватке. Отказ механизмов адаптации во время потребления большого избытка аминокислоты может привести к накоплению аминокислот или определенных метаболитов в организме, что прямо или косвенно (например, влияя на секрецию гормонов) приводит к анатомическим или функциональным повреждениям.

Аминокислоты как пищевые биологически активные добавки (БАД)

«Аминокислотный комплекс общий«

Введение небольшого количества аминокислот как пищевой добавки для улучшения питательной ценности белков применяют для увеличения биологической ценности продукта. Обычно содержание в пище хотя бы одной незаменимой аминокислоты ниже реальной потребности. Эта ограничивающая аминокислота определяет, какой процент белков (или, точнее, их аминокислот) может использоваться для удовлетворения потребностей в аминокислотах. В большинстве случаев метионин или лизин является первой ограничивающей аминокислотой. Схема потребности в аминокислотах, предложенная ФАО/ВОЗ, считается оптимальной для большей части населения. «Средний безопасный уровень ежедневного потребления белка для мужчин и женщин», основанный на этих данных, составляет 0,55 г/кг массы тела. Однако острая суточная потребность в белке колеблется от 0,5 до 2,5 г/кг в зависимости от возраста и конституции организма.

Как правило, животный белок содержит незаменимые аминокислоты в большем количестве и в более благоприятном соотношении, чем растительный. Лизин является первой ограничивающей аминокислотой в пшенице, ржи, ячмене, овсе, кукурузе и просе, тогда как метионин является первой ограничивающей аминокислотой в мясе, молоке, соевых бобах и других бобах. Вторыми ограничивающими аминокислотами обычно являются треонин (пшеница, рис) и триптофан (кукуруза, рис, казеин). Повышение биологической ценности растительного белка в питании человека практикуется по экономическим и диетическим причинам. Сочетание разных типов белков не всегда практично, т. к. часто дополнительный белок недоступен, слишком дорог или имеет неприемлемый вкус. Поэтому добавление аминокислот является самым простым методом увеличения биологической ценности. «Химическая оценка», в которой не учитывается биодоступность аминокислот, подходит для грубой оценки качества биологического белка. Добавление ок. 0,1–0,5% ограничивающей аминокислоты в таких продуктах питания, как пшеница, рис, кукуруза и соевые бобы, значительно повышает их эффективность.

Для коррекции пищевого рациона и соотношения аминокислот, поступающих в организм, можно использовать общий аминокислотный комплекс, который содержит все необходимые аминокислоты в оптимальном соотношении для поддержания нормальной жизнедеятельности организма. Особенно важно введение такой добавки в случаях добровольной или вынужденной диеты, например, для вегетарианцев, лиц, постящихся по религиозным соображениям, при нарушениях функции ЖКТ, болезнях печени и т. д., когда получение полного набора необходимых кислот из естественной пищи невозможно.

Имеющиеся в продаже универсальные комплексы аминокислот обычно содержат валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан и треонин, т. е., сумму незаменимых аминокислот, том числе – с разветвленной цепью (BCAA), которые необходимы для поддержания роста мышечной ткани. Незаменимые аминокислоты, выполняют свои уникальные функции и служат как предшественники заменимых. В некоторых случаях в комплекс включают гистидин и таурин.

Можно предоставлять пищевые добавки для беременных и кормящих женщин, пожилых людей, лиц с избыточным весом и спортсменов. Например, экструдированный соевый белок, который в больших количествах используется в качестве наполнителя или вегетарианского заменителя мяса, может быть дополнен N-ацетил-1-метионином.

О роли отдельных аминокислот см. раздел «Краткое описание важнейших аминокислот».

«Аминокислотный комплекс для спорта»

В среднем, на опорно-двигательный аппарат приходится 75% от сухой массы тела здорового человека. Хотя мышцы способны окислять некоторые аминокислоты, включая с разветвленной цепью (BCAA; лейцин, изолейцин и валин), аминокислоты вносят только 2–5% вклада энергии во время длительного динамического упражнения [3]. Аминокислоты оказывают сильное влияние на скелетные мышцы, особенно в сочетании с упражнениями. Белки организма находятся в непрерывном состоянии обмена; они непрерывно образуются и разлагаются. Синтез новых и деградация старых белков – энергетически дорогостоящий процесс, который позволяет поврежденным белкам высвобождать составляющие их аминокислоты в свободные локальные и системные пулы, где они могут использоваться для синтеза новых функциональных белков, обеспечения энергией посредством глюконеогенеза и/или прямого окисления.

Диеты с высоким содержанием белка и использование пищевых белковых добавок в значительной степени основаны на убеждении, что такая практика увеличит массу и силу скелетных мышц и поможет в восстановлении после упражнений. Атлеты обычно употребляют белки в количествах, которые намного превышают рекомендованные в настоящее время диетические нормы (0,8 г/кг/сут) [3]. Раньше считалось, что, будучи чрезмерным с точки зрения физиологии, высокое потребление белка все же способствует положительному энергетическому балансу, который имеет решающее значение для анаболизма мышц. В настоящее время нет допустимого верхнего предела для белка, и поскольку путь преобразования аминокислот в запасы липидов является более энергетически дорогостоящим и неэффективным с биохимической точки зрения по сравнению с избытком углеводных или жировых калорий, то энергия от высокого потребления белка может дать спортсменам некоторые преимущества. Интересно, однако, что прирост мышечной массы может быть достигнут, несмотря на отрицательный энергетический баланс. Кроме того, белок способен усилить адаптацию к упражнениям.

Важно отметить, что потребление смешанного питания, содержащего достаточное количество высококачественного белка, считается таким же эффективным, как и потребление добавок аминокислот и белка. Однако применение аминокислот в непосредственной временной близости от упражнений увеличивает синтез мышечных белков и, по-видимому, способствует росту массы скелетных мышц, вызванному тренировками.

Было показано, что введение полной смеси аминокислот внутривенно или перорально увеличивает образование мышечных белков, приводит к положительному приросту нежировой белковой ткани. Увеличение концентрации аминокислот в крови на 240% по сравнению с базовыми уровнями за счет инфузии смеси (Aminosyn 15, 44–261 мг/кг/час) у здоровых добровольцев показало связь между кратным увеличением синтеза белка и концентрацией незаменимых аминокислот в крови [4]. Повышение на 41% и 82% концентраций аминокислот в плазме (что соответствует повышению общей концентрации аминокислот на 20% и 40%, соответственно) было связано с почти линейным увеличением на 30% и 57% скорости смешанного синтеза мышечных белков, измеренных между 1 и 3,5 часами инфузии аминокислот. Прием внутрь раствора 40 г смеси аминокислот увеличивал концентрации аминокислот в артериальной крови на ~ 150–640% по сравнению с исходным уровнем [5]. Баланс чистого мышечного белка был значительно увеличен от отрицательного -50 нмоль/мин/100 мл до положительного 17–29 нмоль/мин/100 мл. Способность аминокислот стимулировать увеличение синтез мышечных белков на 40–150% является основанием для их использования в качестве пищевой добавки, особенно в сочетании с физическими упражнениями. Острая реакция на упражнения и аминокислотные добавки является предиктором долгосрочных изменений массы скелетных мышц после долговременных упражнений. Несколько исследований показали, что добавки, потребляемые в непосредственной близости по времени от упражнений (за или через 1 час), увеличивают площадь поперечного сечения волокон скелетных мышц после нескольких недель тренировок в значительно большей степени, чем углеводная энергетическая добавка или плацебо [3].

Аминокислотные комплексы для спортсменов обычно обогащены аминокислотами с разветвленной цепью (BCAA: лейцин, изолейцин, валин и непротеиногенная 2-аминоизомасляная кислота, метаболит валина). Их биологические функции можно разделить на 1) питательные – употребление достаточного количества незаменимых аминокислот ведет к их естественному балансу, 2) сенсорные – действуют на вкусовые рецепторы и 3) регуляторные – например, лейцин и его метаболит, β-гидрокси-β-метилбутират активируют усиление синтеза белка, а лизин подавляет деградацию белка в скелетных мышцах [6]. 2-Аминоизомасляная кислота интенсивно вырабатывается при упражнениях, секретируется скелетными мышцами и действует на другие ткани, включая белую жировую, увеличивая расход энергии. Поскольку BCAA стимулируют синтез белка, они могут способствовать предотвращению атрофии мышц. Добавка β-аланина увеличивает физическую работоспособность в упражнениях на выносливость у людей среднего возраста, что важно для уменьшения старения мышц.

Таким образом, комплекс доя спорта с BCAA не только поставляет строительные блоки для образования белков, но и регулируют этот процесс, усиливая рост и восстановление мышечных волокон. Подобные спортивные БАД весьма популярны: база данных диетических добавок содержит 3527 продуктов с разветвленными аминокислотами.

«Аминокислотный комплекс для мозга»

Аминокислотный комплекс для мозга может быть полезен при умственных нагрузках и нейродегенеративных заболеваниях. Были высказаны предположения, что плазменные концентрации аминокислот с разветвленной цепью (BCAA) могут влиять на функцию мозга, аппетит, физическую и умственную работоспособность и выносливость, сон, гормональную функцию и артериальное давление [3]. Теоретически, BCAA влияют на мозг, изменяя доступность ароматических аминокислот – фенилаланина, тирозина, триптофана.

Фенилаланин – незаменимая ароматическая аминокислота и предшественник важных нейромедиаторов: дофамина, норадреналина и тироксина.

Триптофан – незаменимая аминокислота,, предшественник серотонина и ниацина.

Тирозин – заменимая аминокислота, предшественник адреналина, гормонов щитовидной железы и меланина.

Лейцин – незаменимая аминокислота с разветвленной цепью, необходимая для образования гемоглобина, переносчика кислорода.

Изолейцин – незаменимая аминокислота с разветвленной цепью, изомер лейцина, важен для синтеза гемоглобина и энергетического обмена.

Валин – незаменимая аминокислота с разветвленной цепью, обладающая стимулирующим действием. Способствует восстановлению тканей.

Транспорт больших нейтральных аминокислот (LNAA) опосредуется общей системой для нескольких LNAA; BCAA конкурируют с ароматическими аминокислотами [3]. Следовательно, когда концентрация BCAA в плазме повышается, они подавляют поступление ароматических аминокислот, особенно триптофана, от которого напрямую зависит биосинтез серотонина в мозге. Следовательно, когда концентрация BCAA в плазме повышается, содержание триптофана и серотонина в мозге падает.

Повышение концентрации триптофана в плазме не сопровождается параллельным повышением уровня триптофана или серотонина в мозге [7]. Другие крупные нейтральные аминокислоты могут подавлять транспорт триптофана. Эти данные объясняют неспособность пищевых белков повышать уровни триптофана или серотонина в мозге. Эксперимент по сравнению изменений содержания триптофана и серотонина в мозге, происходящих после получения животными либо только триптофана, либо смеси аминокислот, содержащей триптофан плюс две другие ароматические аминокислоты и три – с разветвленными цепями, показал, что уровень индолов в мозге повысился после приема одного триптофана, но не после употребления смеси животными. Влияние пищевых макроэлементов на серотонин в головном мозге парадоксально: еда, в которой отсутствует триптофан (но содержит углеводы и, возможно, жиры), максимально повышает уровень триптофана в мозге (потому что он снижает уровень в плазме крови конкурентов LNAA), а еда, содержащая больше всего триптофана – нет.

Nat-зависимые носители ГЭБ системы способны перемещать все нейтральные аминокислоты, включая BCAA и ароматические аминокислоты, обратно в плазму. Таким образом, надо учитывать механизмы, которые влияют на удержание аминокислот мозгом после их поступления [3].

Комплексы аминокислот, разработанные с учетом взаимного влияния компонентов, могут оказаться полезными при интенсивных умственных нагрузках стрессе, депрессии и нейродегенеративных заболеваниях. Продолжительный стресс, который в значительной степени угрожает гомеостазу организма, приводит к ситуациям, в которых адаптивное функциональное использование определенных аминокислот превышает их поступлению, что приводит к условному дефициту [8].

Контролируемые клинические исследования показывают, что добавки триптофана сами по себе или в сочетании с углеводами улучшают пониженное стрессом настроение. Однако при серьезных психических расстройствах, таких как клиническая депрессия, эффективность триптофана значительно уступает эффективности селективных ингибиторов обратного захвата серотонина (СИОЗС) – сильнодействующих препаратов, которые блокируют обратный захват серотонина на нервных окончаниях. Тем не менее, добавки, содержащие триптофан, можно использовать при более легких формах расстройств настроения, например, при проблемах сна и бодрствования, вызванных стрессом. Тирозин включают в антистрессовые БАД с аналогичным обоснованием.

Несколько десятилетий клинических исследований не подтвердили и не опровергли эффективность добавок тирозина и триптофана. Одновременное применение этих аминокислот в комплексе может оказаться более эффективным, чем использование каждого из них по отдельности.

Аминокислотные комплексы под индивидуальные потребности на заказ

Аминокислоты объединяют в композиции и принимают в качестве БАД. В зависимости от функции аминокислотной пищевой добавки варьируется соотношение аминокислот. Сейчас коммерчески доступны препараты с фиксированным содержанием аминокислот. Как правильно, это комплексы, обогащенные BCAA и предназначенное для спортсменов. Однако любая пищевая аминокислотная добавка вызывает временный дисбаланс других аминокислот, вызванный сложными метаболическими и биохимическими взаимосвязями. Часто содержание и соотношение компонентов БАД не являются научно обоснованными, не учитывается взаимное влияние и усвояемость отдельных аминокислот. Например, нет необходимости включать заменимые аминокислоты в состав, разработанный для того, чтобы вызвать анаболический ответ мышц после тренировки [5], поскольку они образуются из заменимых.

На общее качество и сенсорные характеристики аминокислотных продуктов могут влиять функциональные свойства аминокислот, такие как растворимость, способность к пенообразованию, эмульгированию, антиоксидантные свойства и т. д. Биодоступность может изменяться под действием других компонентов или одновременного приема с пищей. Сообщалось о снижении усвояемости после взаимодействия с фенольными соединениями, например, с кофейной кислотой из-за ее действия на тиоловые группы и последующего образования комплексов. Существуют некоторые проблемы, которые требуют дальнейшего изучения в отношении применения аминокислотных гидролизатов белка, распространенной основы аминокислотных БАД, – в определенных ситуациях из-за индивидуальных особенностей потребителя или недостаточной очистки продукта могут возникать аллергические реакции.

Оптимальным решением перечисленных проблем может быть создание уникальной аминокислотной композиции, отвечающей конкретным потребностям потребителя и отличающейся от имеющихся на рынке. При разработке индивидуальной рецептуры состава будут учтены как требования заказчика, так и физико-химические особенности и биологические эффекты отдельных компонентов смеси аминокислот, стабилизирующих и улучшающих биодоступность ингредиентов, исключение веществ, снижающих усвояемость или реагирующих с аминокислотами.

Приготовления аминокислотного комплекса на заказ с заданными параметрами предполагает создание композиций, которые будут оказывать преимущественное воздействие на конкретные органы и системы организма – на нервную систему, мышечную ткань, железы внутренней секреции и другие. Однако любые преимущества, полученные от аминокислотных добавок, необходимо сопоставлять с пользой употребления белков при сбалансированном смешанном питании.

Для приготовления индивидуального аминокислотного комплекса на заказ используйте форму обратной связи.

1.         Ullmann’s Encyclopedia of Industrial Chemistry. 2011, Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA: Weinheim. p. 29456.

2.         Sewald, N., Jakubke, H.-D., Peptides from A to Z. A Concise Encyclopedia. 2008, Darmstadt: WILEY-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA. p. 400.

3.         D’Mello, J.P.F., Amino acids in human nutrition and health. 2012, Oxfordshire: CAB International. p. 579.

4.         Bohé, J., Low, A., Wolfe, R.R., Rennie, M.J., Human Muscle Protein Synthesis is Modulated by Extracellular, Not Intramuscular Amino Acid Availability: A Dose-Response Study. The Journal of Physiology, 2003. 552(1): p. 315-324. DOI: https://doi.org/10.1113/jphysiol.2003.050674.

5.         Tipton, K.D., Ferrando, A.A., Phillips, S.M., Doyle, D., Wolfe, R.R., Postexercise net protein synthesis in human muscle from orally administered amino acids. American Journal of Physiology-Endocrinology and Metabolism, 1999. 276(4): p. E628-E634. DOI: 10.1152/ajpendo.1999.276.4.E628.

6.         Kamei, Y., Hatazawa, Y., Uchitomi, R., Yoshimura, R., Miura, S., Regulation of Skeletal Muscle Function by Amino Acids. Nutrients, 2020. 12(1). DOI: 10.3390/nu12010261.

7.         Waagepetersen, H.S., Sonnewald, U., Handbook of Neurochemistry and Molecular Neurobiology. Amino Acids and Peptides in the Nervous System. 2007: Springer ScienceþBusiness Media, LLC. p. 417.

8.         Smriga, M., Torii, K., Dietary Management of Stress Using Amino Acid Supplements, in Nutrients, Stress, and Medical Disorders, S. Yehuda, Mostofsky, D.I., Editors. 2005, Humana Press: Totowa, NJ. p. 325-340.